BIAŁKA

Białka to polimery, czyli bardzo złożone cząsteczki. Monomerami budującymi cząsteczki białka są aminokwasy. Aminokwasy posiadają 2 charakterystyczne grupy:

   ·         Grupa karboksylowa – nadaje charakter kwasowy

   ·         Grupa aminowa – nadaje charakter zasadowy

Aminokwasy są AMFOTERYCZNE – związki które w obecności mocnych kwasów zachowują się jak słabe zasady, a w obecności mocnych zasad jak słabe kwasy.

W aminokwasach jedne właściwości mogą przeważać i jest to podstawą do podziału na:

   ·         Kwaśne(przewaga grup karboksylowych): kwas asparaginowy (asparaginian), kwas glutaminowy (glutaminian) 

   ·         Zasadowe(przewaga grup aminowych): arginina, lizyna, histydyna

   ·         Obojętne (1 grupa aminowa i 1 grupa karboksylowa)

W białkach jest 20 aminokwasów, a w organizmach 22

Niebiałkowe aminokwasy to: ornityna i cytrulina

Aminokwasy dzielimy na:

   ·         Endogenne – tworzone przez organizm np. asparagina

   ·         Egzogenne – tworzone poza organizmem, wprowadzane z pokarmem np. lizyna – jest jej najwięcej potrzeba człowiekowi

W skład aminokwasów wchodzą: C, H, O, N, S

Aminokwasy z siarką : cysteina, metionina, cystyna

Aminokwasy wiążą się w bardzo długie łańcuchy wiązaniami peptydowymi.

Wiązanie peptydowe powstaje między węglem grupy karboksylowej jednego aminokwasu, a azotem grupy aminowej drugiego.

Peptydy – związki zbudowane z kilku do kilkunastu aminokwasów

Polipeptydy – związki zbudowane z kilkudziesięciu aminokwasów

Białka – zawierają więcej niż 100 aminokwasów

Białko wykazuje 4 struktury:

I rzędowa:

 Kolejność, czyli sekwencja aminokwasów w białku powiązanych wiązaniami peptydowymi.

II rzędowa:

 Przestrzenny układ łańcucha białkowego; są 2 typy struktury II rzędowej

   ·         Struktura α – łańcuch układa się w postać spirali

   ·         Struktura β – łańcuch układa się w postać harmonijki

Koniczne są w tej strukturze wiązania wodorowe.

III rzędowa:

Dodatkowe skręcenia łańcuchów o właściwej im strukturze II rzędowej; występują w niej mostki siarczkowe które powstają między aminokwasami z siarką

IV rzędowa (podjednostkowa):

Tworzona jest przez białka, utworzona przez kilka podobnych elementów np. hemoglobina (zbudowana z łańcuchów podobnych: 2 łańcuchy α i 2 łańcuchy β); zespala je atom żelaza.

KLASYFIKACJA BIAŁEK

Białka proste (proteiny) – składają się wyłącznie z aminokwasów np. albuminy, histony

Białka złożone (proteidy) – mają domieszkę niebiałkową

   ·          Chromoproteidy (białko + barwnik) np. hemoglobina

   ·         Metaloproteidy (białko + metal) np. hemocjanina

   ·         Glikoproteidy (białko+ cukier ), wchodzą w skład błon komórkowych

   ·         Lipoproteidy (białko+ tłuszcz), wchodzą w skład błon komórkowych

Białka pełnowartościowe –w skład białka wchodzą wszystkie możliwe aminokwasy, czyli 20 rodzajów, z reguły białka zwierzęce

Białka niepełnowartościowe – białka nie mające kompletu aminokwasów, zazwyczaj białka roślinne, wyjątkiem są rośliny strączkowe

Podział ze względu na rozpuszczalność:

   ·         Albuminy – białka rozpuszczalne w wodzie; niektóre białka osocza krwi (decydują o osmotyczności osocza )

   ·         Globuliny – białka nie rozpuszczalne w wodzie, a w słabych roztworach kwasów i zasad; niektóre białka osocza krwi (gamma globuliny, a gamma globuliny to przeciwciała)

   ·         Skleroproteiny – ni rozpuszczalne w żadnym rozpuszczalniku np. keratyna

Fibrylarne (włókienkowe ) – białka mięśniowe – aktyna i miozyna; kolagen i elastyna

Globularne (cząsteczkowe)- np. histony – składniki jądra komórkowego

Białko zachowuje swoją strukturę tylko w odpowiednich warunkach

Koagulacja – niszczenie struktury białka, odwracalne np. wysalanie (w stężonym roztworze soli kuchennej można wytrącić białko które wraca do swojej postaci)

Denaturacja – niszczenie struktury białka, nieodwracalne, niszczeniu nie ulegają tylko I rzędowe wiązania; przyczyną może być wysoka temperatura, alkohol, stężone roztwory. Znane są przykłady renaturacji i stwierdzono go w przypadku, gdy denaturacje spowodowała wysoka temperatura

Funkcje białek:

   1)      Budulcowa – wchodzą w skład wszystkich plazmatycznych struktur komórkowych

   2)      Katalityczna – wszystkie enzymy w komórkach są białkami katalizującymi przebieg reakcji biochemicznych    

   3)      Transportowa – np. białka błonowe umożliwiają transport substancji do komórki i z komórki; hemoglobina umożliwia przenoszenie tlenu na duże odległości

   4)      Regulatorowa – koordynacja funkcji życiowych (białkami są niektóre hormony oraz przekaźniki komórkowe)

   5)      Odpornościowa – rozpoznawanie i „zwalczanie” antygenów (białkami są przeciwciała)

   6)      Lokomotoryczna – kurczliwość białek (miozyny i aktyny)w mięśniach

   7)      Energetyczna – białko może stać się materiałem energetycznym, ale funkcje tę pełni w przypadku braku tłuszczu i cukru; u osób chorych, wycieńczonych, anorektyków