czwartek, 19 lipca 2012

METABOLIZM I ENZYMY


METABOLIZM (przemiana materii i energii)
Anabolizm(procesy syntez)
Katabolizm(procesy rozpadu)
Np. fotosynteza, biosynteza białek
Np. oddychanie
Procesy endoergiczne(pochłaniające energie)
Procesy egzoergiczne (uwalniające energie)
A + B-->C
Poziom energetyczny substratu jest niższy niż produktu
C-->A + B
Poziom energetyczny substratu jest wyższy niż produktów, bo energia jest uwalniana


ENZYMY
Każdym procesem metabolicznym kierują biologiczne katalizatory, czyli enzymy.

Cząsteczka niebiałkowa nosi nazwę:
   ·         Koenzym – jeśli jest nietrwale połączona z białkiem enzymatycznym (tylko na czas reakcji)
   ·         Grupa prostetyczna – jeśli trwale połączona jest z białkiem enzymatycznym
Katalizator – substancja która reakcje przyśpiesza, ale w reakcji się nie zużywa wychodzi z niej niezmieniony.
Enzymy obniżają energie aktywacji substratu, czyli najmniejszą porcje energii jaka powinna być dostarczona.
Cząstka niebiałkowa to koenzym albo grupa prostetyczna. Cząstka niebiałkowa to najczęściej witaminy, a czasem inne proste związki organiczne lub nieorganiczne.
W pobliżu połączenia apoenzymu i koenzymu jest centrum aktywne (miejsce w którym enzym łączy się z substratem).
Enzymy to biologiczne katalizatory i różnią się od katalizatorów 2 cechami:
   1.       Enzymy są specyficzne, jeden enzym pasuje tylko do jednego substratu; katalizatory nieorganiczne nie są specyficzne, czyli jeden może katalizować wiele reakcji.
   2.       Enzymy są w działaniach efektywniejsze (szybsze, sprawniejsze) np. katalazy rozkładające H2O2 w żywych komórkach robią to na tyle szybciej niż poza komórką: katalazy w komórce w 1 minutę, a poza komórką kilka tysięcy lat.

Enzymy do działania wymagają odpowiednich warunków:
   1)      Środowisko wodne
   2)      Wymagają odpowiedniego pH; dla enzymów komórkowych optymalne pH to takie jak w komórkach, czyli pH około 7. W enzymach układu pokarmowego pH zależy od odcinka:
   ·         Jama ustna pH=7 – amylaza ślinowa
   ·         Żołądek – pH =2 – pepsyna żołądkowa
   ·         W całym jelicie wszystkie enzymy są aktywne w pH zasadowym.
   3)      Odpowiednia temperatura. Powyżej  40st. C następuje denaturacja białek enzymatycznych, optymalna temperatura to około 37st. C i enzymy są najaktywniejsze, niższa temperatura spowalnia reakcje
   4)      Stężenie cząsteczek substratu – ilustruje to krzywa Michaelisa
Wraz ze wzrostem stężenia cząsteczek substratu rośnie aktywność enzymu. Rośnie do pewnej granicy na której się utrzymuje, a granica ta to połowa szybkości maksymalnej

KLASYFIKACJA ENZYMÓW
Enzymy sklasyfikowano w 6 klas, a kryterium klasyfikacji to typ katalizowanej reakcji.
Oksydoreduktazy – enzymy kierujące reakcjami utleniania i redukcji. Uczestniczą w procesach fotosyntezy i procesie oddychania komórkowego
Transferazy – enzymy które kierują procesami w których przenoszone są całe grupy chemiczne z jednych cząstek na inne np. podczas aminacji przenoszona jest grupa aminowa NH2, a rodzaj transferazy która nim kieruje to aminotransferaza. Grupa OH – hydroksytransferaza. –COOH – karboksytransferaza.
Hydrolazy – kierują procesami hydrolizy, a hydroliza to rozpad cząsteczek przy udziale cząsteczki wody np. zaliczmy do nich enzymy trawienne: lipaza, amylaza, pepsyna.
Izomerazy – kierują procesami izomerii, czyli procesami przejścia jakiegoś związku w inną postać chemiczną
   ·         Izomery – związki o tym samym składzie chemicznym, a innej budowie chemicznej np. glukoza i fruktoza.
Liazy – enzymy które kierują rozpadem cząsteczek niehydrolitycznie, czyli bez udziału wody i rozrywają wiązania typu: C-C; C-O; C- H
Ligazy (syntetazy) – kierują procesami syntez przy udziale energii z ATP i tworzą wiązania które rozrywają liazy, czyli C- C; C-O; C- H.
Nazwy enzymów powstają od nazwy substratu lub typu reakcji w którym uczestniczą z końcówką –aza np. amylaza (cukry), lipaza(lipidy), hydrolaza, oksydoreduktazy.

INCHIBITORY reakcji enzymatycznej
Inhibitor – opóźniacz, czyli czynnik który zwalnia jakiś proces, nie zaliczamy do nich tylko enzymów.
Inhibitory dzielimy na 3 grupy:  
   ·         kompetycyjne – związek o budowie podobnej do substratu; związek ten wbudowuje się w centrum aktywne enzymu i uniemożliwia wbudowanie się właściwego substratu
   ·         niekompetycyjne – inhibitor o innej budowie niż substrat
   ·         allelosteryczny – związek który przyłącza się w innym miejscu, a nie w centrum aktywnym. Jego przyłączenie zmienia konformacje centrum aktywnego, co uniemożliwia przyłączenie właściwego substratu i zajście właściwej reakcji.

Inhibitorami są najczęściej:
    ·         narkotyki
    ·         alkohole
    ·         związki metali ciężkich (są to inhibitory nieodwracalne, bo niszczą centrum aktywne na zawsze)  
    ·         inhibitorami są również nieodpowiednie pH, nieodpowiednia temperatura.

STYMULATORY reakcji enzymatycznej
Stymulator (przyśpieszacz) – każdy czynnik który przyśpiesza reakcje np. kwas solny wspomaga pepsynę w żołądku, aktywatorem amylazy ślinowej jest anion chlorkowy.

PRZEBIEG REAKCJI ENZYMATYCZNEJ

Enzym łączy się z substratem (jeden enzym z jednym substratem). Substrat przyłączony jest do centrum aktywnego na zasadzie zamka i klucza i tylko z tym jednym może zajść reakcja. Powstaje nietrwały kompleks enzym-substrat. Zadaniem enzymu jest obniżenie energii aktywacji. Odłącza się produkt reakcji. Enzym wychodzi niezmieniony i szuka kolejnej cząsteczki którą może katalizować. Jest to jeden obrót enzymu. Ilością takich obrotów w jednostce czasu liczymy aktywność enzymu. 

3 komentarze:

  1. pomieszane definicje inhibitorow, podales definicje inhibitora allosterycznego taką jaka powinna być przy inhibitorze niekompetycyjnym. W inhibicji allostrycznej inhibitor przyłącza się do centrum allosterycznego enzymu a nie gdzie bądź. granicą aktywności reakcji enzymatycznej nie jest 1/2 prędkości tylko prędkość maksymalna... co widac nawet wyraznie na wykresie, Stężenie substratu któremu odpowiada prędkość równa 1/2 prędkości maksymalnej nosi nazwę stałej Michaelisa Km.

    OdpowiedzUsuń
  2. Anonimowy Kolego/ Koleżanką polecam sięgnąć do podręcznika przed pisaniem komentarzy, zwłaszcza, że nie masz racji :)

    OdpowiedzUsuń
    Odpowiedzi
    1. masz błąd w inhibitorach... chodzi o niekompetecyjny

      Usuń