METABOLIZM I ENZYMY

METABOLIZM (przemiana materii i energii)
Anabolizm(procesy syntez)	Katabolizm(procesy rozpadu)
Np. fotosynteza, biosynteza białek	Np. oddychanie
Procesy endoergiczne(pochłaniające energie)	Procesy egzoergiczne (uwalniające energie)
A + B-->C Poziom energetyczny substratu jest niższy niż produktu	C-->A + B Poziom energetyczny substratu jest wyższy niż produktów, bo energia jest uwalniana

ENZYMY

Każdym procesem metabolicznym kierują biologiczne katalizatory, czyli enzymy.

Cząsteczka niebiałkowa nosi nazwę:

   ·         Koenzym – jeśli jest nietrwale połączona z białkiem enzymatycznym (tylko na czas reakcji)

   ·         Grupa prostetyczna – jeśli trwale połączona jest z białkiem enzymatycznym

Katalizator – substancja która reakcje przyśpiesza, ale w reakcji się nie zużywa wychodzi z niej niezmieniony.

Enzymy obniżają energie aktywacji substratu, czyli najmniejszą porcje energii jaka powinna być dostarczona.

Cząstka niebiałkowa to koenzym albo grupa prostetyczna. Cząstka niebiałkowa to najczęściej witaminy, a czasem inne proste związki organiczne lub nieorganiczne.

W pobliżu połączenia apoenzymu i koenzymu jest centrum aktywne (miejsce w którym enzym łączy się z substratem).

Enzymy to biologiczne katalizatory i różnią się od katalizatorów 2 cechami:

   1.       Enzymy są specyficzne, jeden enzym pasuje tylko do jednego substratu; katalizatory nieorganiczne nie są specyficzne, czyli jeden może katalizować wiele reakcji.

   2.       Enzymy są w działaniach efektywniejsze (szybsze, sprawniejsze) np. katalazy rozkładające H₂O₂ w żywych komórkach robią to na tyle szybciej niż poza komórką: katalazy w komórce w 1 minutę, a poza komórką kilka tysięcy lat.

Enzymy do działania wymagają odpowiednich warunków:

   1)      Środowisko wodne

   2)      Wymagają odpowiedniego pH; dla enzymów komórkowych optymalne pH to takie jak w komórkach, czyli pH około 7. W enzymach układu pokarmowego pH zależy od odcinka:

   ·         Jama ustna pH=7 – amylaza ślinowa

   ·         Żołądek – pH =2 – pepsyna żołądkowa

   ·         W całym jelicie wszystkie enzymy są aktywne w pH zasadowym.

   3)      Odpowiednia temperatura. Powyżej  40st. C następuje denaturacja białek enzymatycznych, optymalna temperatura to około 37st. C i enzymy są najaktywniejsze, niższa temperatura spowalnia reakcje

   4)      Stężenie cząsteczek substratu – ilustruje to krzywa Michaelisa

Wraz ze wzrostem stężenia cząsteczek substratu rośnie aktywność enzymu. Rośnie do pewnej granicy na której się utrzymuje, a granica ta to połowa szybkości maksymalnej

KLASYFIKACJA ENZYMÓW

Enzymy sklasyfikowano w 6 klas, a kryterium klasyfikacji to typ katalizowanej reakcji.

Oksydoreduktazy – enzymy kierujące reakcjami utleniania i redukcji. Uczestniczą w procesach fotosyntezy i procesie oddychania komórkowego

Transferazy – enzymy które kierują procesami w których przenoszone są całe grupy chemiczne z jednych cząstek na inne np. podczas aminacji przenoszona jest grupa aminowa NH₂, a rodzaj transferazy która nim kieruje to aminotransferaza. Grupa OH – hydroksytransferaza. –COOH – karboksytransferaza.

Hydrolazy – kierują procesami hydrolizy, a hydroliza to rozpad cząsteczek przy udziale cząsteczki wody np. zaliczmy do nich enzymy trawienne: lipaza, amylaza, pepsyna.

Izomerazy – kierują procesami izomerii, czyli procesami przejścia jakiegoś związku w inną postać chemiczną

   ·         Izomery – związki o tym samym składzie chemicznym, a innej budowie chemicznej np. glukoza i fruktoza.

Liazy – enzymy które kierują rozpadem cząsteczek niehydrolitycznie, czyli bez udziału wody i rozrywają wiązania typu: C-C; C-O; C- H

Ligazy (syntetazy) – kierują procesami syntez przy udziale energii z ATP i tworzą wiązania które rozrywają liazy, czyli C- C; C-O; C- H.

Nazwy enzymów powstają od nazwy substratu lub typu reakcji w którym uczestniczą z końcówką –aza np. amylaza (cukry), lipaza(lipidy), hydrolaza, oksydoreduktazy.

INCHIBITORY reakcji enzymatycznej

Inhibitor – opóźniacz, czyli czynnik który zwalnia jakiś proces, nie zaliczamy do nich tylko enzymów.

Inhibitory dzielimy na 3 grupy:  

   ·         kompetycyjne – związek o budowie podobnej do substratu; związek ten wbudowuje się w centrum aktywne enzymu i uniemożliwia wbudowanie się właściwego substratu

   ·         niekompetycyjne – inhibitor o innej budowie niż substrat

   ·         allelosteryczny – związek który przyłącza się w innym miejscu, a nie w centrum aktywnym. Jego przyłączenie zmienia konformacje centrum aktywnego, co uniemożliwia przyłączenie właściwego substratu i zajście właściwej reakcji.

Inhibitorami są najczęściej:

    ·         narkotyki

    ·         alkohole

    ·         związki metali ciężkich (są to inhibitory nieodwracalne, bo niszczą centrum aktywne na zawsze)  

    ·         inhibitorami są również nieodpowiednie pH, nieodpowiednia temperatura.

STYMULATORY reakcji enzymatycznej

Stymulator (przyśpieszacz) – każdy czynnik który przyśpiesza reakcje np. kwas solny wspomaga pepsynę w żołądku, aktywatorem amylazy ślinowej jest anion chlorkowy.

PRZEBIEG REAKCJI ENZYMATYCZNEJ

Enzym łączy się z substratem (jeden enzym z jednym substratem). Substrat przyłączony jest do centrum aktywnego na zasadzie zamka i klucza i tylko z tym jednym może zajść reakcja. Powstaje nietrwały kompleks enzym-substrat. Zadaniem enzymu jest obniżenie energii aktywacji. Odłącza się produkt reakcji. Enzym wychodzi niezmieniony i szuka kolejnej cząsteczki którą może katalizować. Jest to jeden obrót enzymu. Ilością takich obrotów w jednostce czasu liczymy aktywność enzymu.